Investigadores de la Universidad de Cambridge han desarrollado una nueva técnica de imagen que permite estudiar la razón por la cual las proteínas asociadas al Alzheimer y el Parkinson pasan de inofensivas a tóxicas.
Esta técnica de imagen empleada usa una tecnología denominada super-resolución de imágenes multi-dimensional. Con ella se pueden observar los cambios en las superficies de moléculas de proteínas individuales a medida que se agrupan. Gracias a esto los investigadores pueden determinar cómo las proteínas se pliegan y en ocasiones se vuelven tóxicas para las células nerviosas del cerebro.
Con esta nueva herramienta, han estudiado cómo la hidrofobicidad (falta de afinidad por el agua) en las proteínas beta-amiloide y alfa-sinucleína cambia a medida que se agrupan. Steven Lee, autor principal del estudio, señala que “estas proteínas comienzan en una forma relativamente inofensiva, pero cuando se agrupan, algo importante cambia. Pero usando técnicas de imagen convencionales, no ha sido posible ver lo que está pasando a nivel molecular”.
Las proteínas de origen natural en las enfermedades neurodegenerativas se pliegan de forma incorrecta, agrupándose en fibrillas amiloides y oligómeros, que se cree que dañan o matan neuronas. Antes de desarrollar tratamientos para detener la proliferación de los oligómeros es necesario comprender cómo se forman. “Hay algo especial acerca de los oligómeros, y queremos saber qué es. Hemos desarrollado nuevas herramientas que nos ayudarán a responder a estas preguntas”, ha declarado Lee.
Las fibrillas amiloides y los oligómeros son más pequeños que el límite visible conocido como ‘visión borrosa’, que es innata a la luz. Las nuevas técnicas de super-resolución permiten superar este límite y ver procesos biológicos y químicos a escala nanométrica. Lee y sus colaboradores han sido capaces de determinar también las propiedades ambientales de moléculas individuales simultáneamente. A través de la técnica sPAINT utilizaron una molécula de colorante para correlacionar la hidrofobicidad de las fibrillas amiloides y los oligómeros implicados en las enfermedades neurodegenerativas.
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